СКЛАД І СТРУКТУРА БІЛКІВ

Дві форми гліцину

Мал. 103. Дві форми гліцину

Структурними одиницями білків є амінокислоти, їх відомо понад 200. Тільки 60 з них входять до складу організму людини, і всього 20 амінокислот формують всю різноманітність його білків. У природі існує дві дзеркально симетричні різновиди амінокислот, тільки одна з них (ліва на рис. 103) входить до складу живих організмів, це ізомери L.

Загальну хімічну формулу амінокислот можна представити в наступному вигляді: центральний атом вуглецю, аминная група, карбоксильная група і радикал (рис. 104). Зарядове стан аминной і карбоксильної груп змінюється під дією навколишнього середовища: в неполярной середовищі аминная група має склад NH 2 , а карбоксильна СООН.

Схема будови молекул амінокислот

Мал. 104. Схема будови молекул амінокислот

Бічний радикал, який приєднується до центрального атому вуглецю, визначає специфіку даної амінокислоти. Він може мати зовсім простий склад (як в гліцин, рис. 103), ланцюжки вуглеводневих груп (як в лейцин) або містити п'яти-шестічлсннис цикли (як в триптофану).

Хіміки визначають процес утворення білків як реакцію полімеризації, т. Е. Як реакцію послідовного приєднання окремих амінокислот в загальний ланцюг. Перший крок на цьому шляху - освіту димера (ланцюга з двох ланок). При цьому виділиться молекула води Н 2 0 і буде утворена пептидний зв'язок (CO-NH). Будемо позначати бічні радикали амінокислот літерами R з індексами (R, або R 2 , або Ri ), а їх центральні атоми С а .

Тоді можна записати структурну формулу димера в вигляді

У ній атоми розташовані у такому порядку: центральний вуглець амінокислоти і пептидний зв'язок. Це чергування зберігається при подальшій полімеризації.

Загальна формула білків може бути представлена записом:

де індекс i може бути одним з інтервалу (1-20), в залежності від конкретної амінокислоти.

Запис у вигляді (63) являє первинну структуру білка. При великих значеннях /, коли полімерна ланцюг стає вельми і вельми довгою, організовується вторинна структура у вигляді спіралей. Це підвищує їх стійкість до випадкових деформацій і перешкоджає сплутування полімерних «ниток» в безладний клубок.

Можливість зміни форми молекул пов'язана з різною «еластичністю» хімічних зв'язків в них. Окремі частини полімерного ланцюга можуть легко повертатися навколо осей ст-зв'язків С "-С або C a -N, обертання ж навколо пептидного зв'язку утруднено, оскільки вона носить змішаний характер а- і я-зв'язків (пептидний зв'язок частково подвійна). Тому багато білків і ферменти мають спіральну конфігурацію, яка втрачається при денатурації в розчині спирту або при нагріванні до відносно високої температури (всім знайомий приклад денатурації яєчного білка при нагріванні).

Якщо взаємодіють дві близько розташовані полімерні ланцюги, то можливе утворення «гармошки» - складчастої конфігурації, в якій дві нитки йдуть паралельними уступами як сходи. При структурному аналізі білків описані ділянки називають а-спіралями і Р-складками (див. Рис. 105).

У природі нічого не відбувається «просто так». Якщо є можливість обертань окремих частин молекули-нитки, то вони будуть відбуватися випадковим чином під дією теплових флуктуацій. Але стабільної конфігурації не вийде доти, поки не буде досягнутий мінімум потенційної енергії. У чомусь конфігурація спіралі повинна бути енергетично вигідніше, ніж просто лінійна або звивиста. За даними реітгеноструктурпо- го аналізу знайшлося просте пояснення типовості спіралей в білках: мінімум загальної енергії досягається при таких поворотах, які дозволяють встановити додаткові водневі зв'язки між аммін- ної і карбоксильної групами.

Умовне зображення вторинної структури білка

Мал. 105. Умовне зображення вторинної структури білка

Як правило, в а-спіралі кожна NH-група однієї пептидного зв'язку утворює «зшивання» з четвертої від неї СО-групою іншого пептидного зв'язку, що задає розмір витка спіралі. Утворення хімічного зв'язку, навіть такої слабкої, як воднева, супроводжується виділенням енергії, так що повна енергія системи при цьому знижується.

Схема будови волоса людини

Мал. 106. Схема будови волоса людини

Фізичні та хімічні властивості органічних полімерів визначаються не тільки елементним складом, а й конформацией - просторовим розташуванням атомів. Мало знати тільки хімічний склад, він визначить лише первинну структуру білка або ферменту. Для розуміння «діяльності» білків і їх властивостей необхідні дані про вторинної, третинної і надмолекулярної структурі. Наприклад, волосся людини складаються з а-кератину. Поліпептидний ланцюг цього білка побудована в основному з гліцину, лейцину, цистеїну і п'яти інших амінокислот. Первинною структурою ланцюга тут є права а-спіраль (рис. 106). Три таких правих спіралі скручуються потім в загальну ліву спіраль, де утримуються водневими зв'язками і дисульфідними містками. Далі 9 таких лівих спіралей утворюють довгий циліндр, по осі якого проходять 2 внутрішні ліві спіралі, і так утворюється мікрофібрилами. Его рівень домену. Сотні доменів входять в макрофібрілли (рівень глобул), поєднання багатьох макрофібрілли утворює клітину, з останніх утворюється нитка волоса. Звідси зрозуміла велика еластичність настільки високоспіралізованного матеріалу.

При навантаженні спіралі різних масштабних рівнів розкручуються аж до розриву слабших водневих зв'язків. Після зняття напруги первісна форма відновлюється, оскільки більш міцні зв'язки дисульфідних містків не руйнуються і сприяють регенерації а-спіралей.

Шовк (натуральний) є Р-кератином. У його складі більше аланіну і гліцину, менше амінокислот, що містять сірку. Тому тут реалізується інша просторова структура, в якій Р-складки утворюють більш плоскі «листові» домени.

Шовк менш еластичний, ніж волосся або шерсть, але він дуже гнучкий, так як один «лист» (шар) порівняно легко може ковзати по іншому.

Схема будови міоглобіну

Мал. 107. Схема будови міоглобіну

У 1960 р була встановлена просторова структура молекули міоглобіну - білка, виділеного з м'язів кашалота (рис. 107). В її складі є 153 амінокислотних ланки, вони формують загальну спіраль, яка химерно вигнута у вигляді джгута, що охоплює гем заліза. Потім була розшифрована структура гемоглобіну.

Молекула гемоглобіну більш складна, вона складається з 4 субодиниць, схожих на молекулу міоглобіну. Як переносник кисню в організмі людини, гемоглобін більш ефективний, ніж міог- лобін. Молекули гемоглобіну виконують транспортну роль, доставляючи кисень в клітини мозку і інші клітини організму. У м'язах вони передають кисень міоглобіну.

Серед інших основних функцій білків в організмі людини можна вказати:

  • • конструкційну (в складі скелета),
  • • рухову (в складі м'язів),
  • • регуляторну (в складі нейромедіаторів),
  • • каталітичну (в складі ензимів).
 
Переглянути оригінал
< Попер   ЗМІСТ   ОРИГІНАЛ   Наст >