ГІДРОФІЛЬНІ АМІНОКИСЛОТИ

До гідрофільних відносяться амінокислоти, що містять в бічному ланцюзі карбоксильную або аміногрупу. Обидві ці групи при фізіологічних значеннях pH іонізовані.

Аспарагінова і глутамінова кислоти - кислі амінокислоти, лізин і аргінін - сильно основні, а гістидин - слабо основна амінокислота. Кільцева структура в молекулі гистидина називається імідазольним кільцем.

Аспарагінова і глутамінова амінокислоти в білках представлені також і своїми амидами - аспарагін і глутамін.

До гідрофільних відносяться також гидроксилсодержащий амінокислоти:

Цистеїн, як і серин, містить тіольний групу -SH замість гідроксильної ОН. Його специфічна роль в білках двояка: завдяки цистеїну в активні центри білків можуть бути введені тіольний групи, а два залишку цистеїну в білках можуть з'єднуватися ковалентним зв'язком -SS-.

Пролин примітний тим, що його залишок викликає злам пептидного ланцюга. На відміну від інших амінокислот вільний пролин містить не амино-, а іміногрупи.

ВИЗНАЧЕННЯ ЕЛЕКТРИЧНОГО ЗАРЯДУ АМІНОКИСЛОТИ ПО КРИВІЙ ТИТРУВАННЯ

Амінокислоти - амфотерні електроліти (амфоліти) мають властивості як кислот, так і основ. На підставі положень фізичної хімії, амінокислоти належать до слабких електролітів і в водних розчинах в залежності від pH середовища несуть на собі різний заряд відповідно до рівняння рівноваги (константи рівноваги К а , К А2 і K aR ):

І, як видно з табл. 3.1, бічні функціональні групи ряду амінокислот також мають кислотно-основними властивостями: р K aR - це константа кислотності для бічного ланцюга амінокислоти, що має функціональні групи з кислотно-основними властивостями. Наприклад, в бічному ланцюзі глутамінової кислоти є функціональна група -СООН, для якої за певних умов характерно кислотно-основну рівновагу

Електричний заряд на функціональній групі визначається співвідношенням між значеннями р До а цієї групи і pH розчину, описуваних рівнянням Гендерсона-Гассельбаха (2.4). Кожна здатна до іонізації група амінокислоти може перебувати в одному з двох станів - зарядженому або нейтральному. Анион СОО- володіє основними властивостями (приймає іон Н + ), а катіон NH 3 + - властивостями кислоти (віддає іон Н + ).

Значення pH, при якому амінокислота знаходиться в розчині тільки у вигляді цвіттер-іона (сумарно електрично нейтральна), називають ізоелектричної точкою (ВЕТ) амінокислоти. У ВЕТ розчинність амінокислот мінімальна, і в електричному полі постійного струму амінокислоти залишаються нерухомими. В з- електричному стані амінокислоти володіють підвищеною щільністю, високою точкою плавлення (понад 200 ° С). Розчини амінокислот мають більш високу діелектричної постійної, ніж вода, причому максимум значення досягається в ВЕТ. Значення pH в ізоелектричної точці (pi) для моноамінокарбо- нових кислот (кислоти, у яких бічні ланцюги не мають функціональних груп, здатних до іонізації, іншими словами, не містять аміно- і карбоксильних груп) можна визначити наступним чином: р! = а + К а г) / 2.

Таблиця 3.1

Характеристика амінокислот 1

Найменування

Скорочення, прийняті в літературі

Коротка характеристика хімічних властивостей бічних ланцюгів

рК а

бік.

ланцюгів

Примітка

гліцин *

Gly

G

Виступає в ролі простого сполучної ланки в ланцюзі білка

Бере участь в синтезі креатину, пиррола, в знешкодженні ряду отруйних речовин

Амінокислоти з вуглеводневими бічними ланцюгами

аланин *

Ala

A

Служать для гидрофобной стабілізації білка і для формування центрів свя- зиванія в ферментах

валін **

Val

V

лейцин **

Leu

L

ізолейцин **

lie

1

Є ще один хіральний центр

ароматичні амінокислоти

фенілаланін **

Phe

F

Здатний утворювати гідрофобні зв'язку і ефективно зв'язуватися з іншими плоскими молекулами

Тирозин * (з фенілаланіну)

Tyr

0

Здатний утворювати гідрофобні зв'язку і ефективно зв'язуватися з іншими плоскими молекулами

- 10,1

Концентрується в тканинах щитовидної залози

триптофан **

Trp

W

Здатний утворювати гідрофобні зв'язку і ефективно зв'язуватися з іншими плоскими молекулами

Амінокислоти - спирти

Серін *

Ser

S

ОН група має дуже слабкі кислотні властивості

- 13,6

треонін **

Thr

T

Закінчення табл. 3.1

Найменування

Скорочення, прийняті в літературі

Коротка характеристика хімічних властивостей бічних ланцюгів

P До бік. ланцюгів

Примітка

Амінокислоти з кислими властивостями бічних ланцюгів

аспарагінова

кислота *

Asp

D

При нейтральних pH карбоксильні групи диссоційовані

~ 3,9

Відіграє важливу роль в процесах обміну

глутамінова

кислота *

Glu

E

4.3-4,7

Амінокислоти з основними властивостями бічних ланцюгів

лізин **

Lys

До

Гнучка бічний ланцюг з реакційно здатної аминогруппой на кінці

- 10,5

аргінін **

Arg

R

Гуанідініевая група протоновану

-12,5

Arg багаті ядра клітин, а також білки зростаючих тканин (ембріональна тканина, пухлини)

гістидин **

His

H

Основна група несе позитивний заряд і може служити акцептором протона

-6,1

Аміди аспарагінової і глутамінової кислот

аспарагин *

Asn

N

Амідна група не володіє кислотними властивостями, але полярна і може брати участь в утворенні водневих зв'язків

глутамин *

Gin

Q

Зустрічається у всіх тканинах організму у вільному стані

Серосодержащіе амінокислоти

метіонін **

Met

М

СН 3 в організмі бере участь в метилировании різних з'єднань

Цистеїн * (з метіоніну)

Cys

З

Мимовільно окислюється в присутності О2 з утворенням «подвійний амінокислоти» - цистину

- 10,3

Кератин волосся багатий цією амінокислотою

Кислота, що містить іміно- замість аміногрупи

пролин *

Pro

Бічна ланцюг замикається на аміногрупу

* - амінокислоти, синтезовані організмом.

** - амінокислоти, що надходять в організм тільки з їжею.

1 Якщо невідомо, яка амінокислота варто в бічному ланцюзі білка - аспарагін або аспарагінова кислота, ис товують позначення Asx або В. У разі глутаміну або глутамінової кислоти застосовується Glx або Z.

Зони буферного дії у амінокислот дуже малі. Значення рКаі рК а2 , pi для амінокислот визначають, як правило, методом потенціометричного титрування. На рис. 3.1 представлена типова крива титрування амінокислоти.

Крива титрування амінокислоти

Мал. 3.1. Крива титрування амінокислоти

Значення рК а й рК а2> рК а я, pi для кожної амінокислоти індивідуальні. У табл. 3.2 представлені значення цих параметрів для деяких амінокислот.

Значення pK al , рК а2 , р K aR , pi для деяких амінокислот

Таблиця 3.2

амінокислота

P ^ i

Р KaR

Pi

аспарагінова кислота

1,99

9,90

3,90

3,0

глутамінова кислота

2,10

9,47

4,07

3,2

цистеїн

1,92

10,70

8,37

5,1

тирозин

2,20

9,21

10,46

5,7

Г істідін

1,80

9,33

6,04

7,6

лізин

2,16

9,06

10,54

9,7

аргінін

1,82

8,99

12,48

10,8

аланин

2,35

9,87

6,02

глутамин

2,17

9,13

гліцин

2,35

9,78

Серін

2,19

9,21

лейцин

2,33

9,74

треонін

2,09

9,10

аспарагин

2,14

8,12

валін

2,29

9,74

пролин

1,95

10,64

З даних, наведених в табл. 3.2, видно, що буферними властивостями при значеннях pH, близьких до pH крові і міжклітинної рідини, володіє практично тільки одна амінокислота - гістидин, так як для неї величина р K aR = 6,04. Це властивість гистидина в організмі використовується наступним чином: гемоглобін характеризується високим вмістом гістидину, що дуже важливо для створення високої буферної ємності при pH, близькою до 7, для перенесення кисню і вуглекислого газу. Зони буферного дії амінокислот дуже малі.

Амінокислоти при значеннях pH, що відрізняються від значення їх pH в ВЕТ (pi), несуть сумарний електричний заряд, який в залежності від pH може бути як позитивним, так і негативним. При будь-якому значенні pH, що перевищує значення pi, сумарний заряд молекули негативний, і в електричному полі вона рухається в сторону позитивного електрода {анода). Відповідно при pH нижче значення pi молекула амінокислоти несе позитивний заряд і в електричному полі рухається до катода. Чим більше значення pH відрізняються від значення pi, тим більший сумарний заряд несе молекула і тим вище швидкість її руху до електрода. Дані властивості молекул амінокислот широко використовуються для їх розділення і аналізу в сумішах, наприклад, методами електрофорезу і ионнообменной хроматографії.

Для поділу застосовують препаративні методики одержання відносно великих кількостей чистого матеріалу, який може бути в подальшому використаний для різних цілей.

Для аналізу застосовують аналітичні методики, спрямовані на контроль якості, визначення складу суміші компонентів, визначення їх заряду і т. П.

 
Переглянути оригінал
< Попер   ЗМІСТ   ОРИГІНАЛ   Наст >