БІЛКИ - КЛАС БІОГЕННИХ ПОЛІПЕПТИДІВ

Поліпептид має хімічно регулярний остов ( «головний ланцюг»), від якого відходять різноманітні бічні групи амінокислот - радикали Rj, R2, ..., R ":

Хімічну суть освіти ланцюга (синтезу білка) можна проілюструвати взаємодією двох амінокислот (Ai і А 2 ), які можуть прореагувати між собою з відщепленням води (реакція конденсації) і утворенням дипептида:

Ділянка ланцюга називають пептидного зв'язком, а частина

амінокислоти, що включилася в ланцюг, - амінокислотним залишком. Якщо в ланцюг з'єднати чотири амінокислоти, то вийде тетрапептид :

Сполучені таким чином кілька десятків залишків амінокислот називають пептидами або олігопептиди. Ділянка ланцюга, на якому знаходиться кінцева група -NH3, називають N- кінцевим, а протилежний йому - С-кінцевим. Власне ланцюг без амінокислотних радикалів називають поліпептидним скелетом , а радикали - бічними ланцюгами.

Білки можуть складатися з декількох поліпептидних ланцюгів. Пептидні ланцюги в такому мультімерной білку можуть бути пов'язані як виключно слабкими зв'язками, так і за допомогою міцних ковалентних непептидним зв'язків.

Білки розрізняються між собою:

  • • за якісним складом (складаються з різних амінокислот);
  • • кількісним складом (різне число амінокислот в молекулі);
  • • порядку з'єднання амінокислот в ланцюзі.

За своїм якісним складом білки поділяються на два основні класи: прості і складні. Прості білки складаються тільки з амінокислот, складні білки містять у ланцюзі додатково до амінокислотним залишкам інші як органічні, так і неорганічні функціональні групи. Ця частина білка, яка не перебуває з амінокислот, називається простетичної групою.

Відмінності за якісним і кількісним складом амінокислот можна продемонструвати наступними прикладами: білок протомін, що входить до складу молока, і білок лососевих риб - сальмін містять 82,5 % Arg, 9 % Ser і близько 9% інших амінокислот; фиброин шовку тутового шовкопряда містить 28 % Ala, 43,5 % Gin, 12,5% Туг, 16 % Ser. У табл. 3.3 представлені дані за змістом амінокислот в таких важливих білках, як міоглобін, гемоглобін і яєчний білок.

Порядок розташування амінокислот в поліпептиди називають амінокислотною послідовністю , процедура встановлення якої носить назву секвенування. Останнє відіграє важливу роль у вивченні хімії білка.

Кількісний вміст (г / 100 г) деяких амінокислот в ряді білків

Таблиця 3.3

амінокислота

міоглобін

гемоглобін

Яєчний білок

аланин

5,7

9,0

6,7

гліцин

6,3

4,2

3,1

валін

5,3

10,3

7,1

лейцин

12,2

14,0

9,2

ізолейцин

5,0

0

7,0

пролин

4,6

4,8

3,6

фенілаланін

6,2

7,3

7,7

тирозин

2,4

2,9

3,7

треонін

3,6

1,9

4,0

Серін

4,6

4,4

8,2

триптофан

2,9

5,2

3,7

цистеїн

1,0

1,0

1,9

метіонін

2,5

1,2

5,2

аргінін

2,7

3,3

5,7

Г істідін

8,2

8,8

2,4

лізин

16,1

9,6

6,3

аспарагин

9,2

9,6

9,3

глутамин

17,3

6,0

16,5

 
Переглянути оригінал
< Попер   ЗМІСТ   ОРИГІНАЛ   Наст >