СТРУКТУРА БІЛКІВ

Просторова будова перших білків було розшифровано в кінці 1950-х років англійськими биохимиками Перутц і Кендра. Дослідники, використовуючи метод рентгеноструктурного аналізу, розшифрували будову міоглобіну і показали високу складність і унікальність будови білків. Вперше ж той факт, що в будові білкових молекул є сувора визначеність, був виявлений німецьким біохіміком Хоппе- Зейлера в 1860-х роках, який виділив кристали гемоглобіну. Доказ того, що структура білка в кристалі і в розчині однакова, було отримано через багато років методом ядерного магнітного резонансу (ЯМР).

При описі тривимірної структури білка розглядають зазвичай чотири різних рівня організації: первинну, вторинну, третинну і четвертинних структури. На рис 3.13 наведено графічне відображення структур білків. Подання про тривимірному будові білкових молекул необхідно для розуміння механізмів хімічних процесів, що протікають з їхньою участю.

Первинна структура (рис. 3.13, а) - це число і послідовність з'єднання амінокислот в макромолекулу (амінокислотна послідовність), яка відтворюється в процесі біосинтезу. Кожен індивідуальний білок володіє строгим постійністю складу. Зміни в первинну структуру білка ведуть до порушення його функцій в процесі обміну речовин. Первинна структура білка визначає його вторинну структуру за рахунок гідрофобних і гідрофільних взаємодій між радикалами (бічними ланцюгами амінокислотних залишків).

Вторинна структура - конформационная структура (вид окремих ділянок пептидного зв'язку). Відомі три типи вторинної структури: а -Спіралі (рис. 3.13, б), р -шар (складки) і безладний клубок (coil-ділянки).

Гідрофобні радикали бічного ланцюга визначають наявність всередині білка а-спіралі. Термін «а- спіраль» введений Лайнусом Полингом, який відкрив укладку білків у вигляді правобічної (обертання проти годинникової стрілки) спіралі (лінія, що з'єднує а-атоми вуглецю, описує а-спіраль). На один виток спіралі доводиться 3,6 амінокислотних залишку. Спиралевидная форма забезпечується водневими зв'язками між> С = 0 і> Ин-групами пептидного ланцюга.

Структури білків

Мал. 3.13. Структури білків:

Амінокислотні залишки дивляться назовні спіралі.

Бета-шари - лінійна, складчаста структура, в якій пептидний зв'язок знаходиться в розгорнутому стані (лінійка). Поліпептидні ланцюги утримуються поруч один з одним за допомогою водневих зв'язків, що утворюються між> С = 0 і> NH-rpynnaMH, але вже з іншим сусіднім ділянкою ланцюга.

а - первинна структура (ланцюжок амінокислот); б - вторинна структура (складчастий бета-шар і альфа- спіраль); в - третинна структура (кулька-клубок білка); г - четвертинна структура

У клубку є безладні ділянки ланцюга, які не належать ні до а-спіралі, ні до Р- шару. Правильніше називати їх сполучними петлями. Така структура знаходиться, як правило, на поверхні глобули, де> С = 0 і> Ин-групи не зв'язані водневими зв'язками.

У більшості білків у вторинній структурі спостерігається чергування лінійних і спіральних ділянок, таким чином утворюються білкові домени.

Третинну структуру білка (фибриллярную або глобулярную) (рис. 3.13, в) утворюють впорядковано розташовані а- спіралі і P-шари. Під третинної структурою білка розуміють розташування в просторі всіх атомів одиночній поліпептидного ланцюга. У великих білках при згортанні поліпеп- тідной ланцюга часто утворюються дві або більше просторово розділені області, звані доменами. Всі домени можна поділити на чотири класи: а / а, р / р, а / p і а + р в залежності від взаємного розташування в ланцюгу а-спіральних і Р- структурних ділянок. Домени а / а складаються в основному з а- спіралей, P-ділянки в них пректіческі відсутні. У р / р-доменах є кілька p-шарів і немає (або майже немає) а- спіралей. В а / р-доменах а- і P-ділянки чергуються уздовж ланцюга. Часто P-ділянки утворюють паралельний P-шар, оточений а- спіралями. В (а + Р) -доменах а- і P-ділянки зазвичай розташовані в різних сегментах поліпептидного ланцюга.

Четвертичная структура (рис. 3.13, г) - мультімерной структура, яка відображає просторове розташування (спільна упаковка і укладання) взаємодіючих між собою субодиниць. Деякі білки складаються з декількох поліпептидних ланцюгів. Кожна ланцюг - це субодиниця, або мономер. Димери містять дві поліпептидні ланцюги, тримери - три, а тетрамери - чотири. Четвертичная структура білка (надмолекулярна) утворюється в результаті взаємодії білкових доменів за рахунок гідрофобних взаємодій, а також водневих і іонних зв'язків.

Четвертичная структура гемоглобіну

Мал. 3.14. Четвертичная структура гемоглобіну:

/, 2, 5, 4 - субодиниці

Ці комплекси з білкових молекул мають постійний склад і кількість субодиниць. Гемоглобін являє собою типовий тетрамер, в якому є дві ідентичні a-ланцюги і дві ідентичні P-ланцюга (рис. 3.14).

 
Переглянути оригінал
< Попер   ЗМІСТ   ОРИГІНАЛ   Наст >