ФЕРМЕНТИ - БІОКАТАЛІЗАТОРИ

Ферменти - це білки, синтезовані живими клітинами. Вони є каталізаторами біологічного походження, які прискорюють біохімічні реакції. Термін «фермент» (від лат. Fermentum - закваска) був запропонований на початку XVII ст. голландським вченим Ван Гельмонтом для речовин, що впливають на спиртове бродіння. Друга назва ферментів - ензими, що в перекладі з грецького означає «в заквасці», також пов'язане з дріжджовими клітинами.

Каталітична активність ферментів

У 1897 р Едварду Бухнера вперше вдалося виділити (у вигляді водного екстракту) з клітки набір ферментів, які каталізують розщеплення цукру в процесі бродіння. Тим самим було доведено, що виділені з клітки ферменти зберігають здатність функціонувати. Білкова природа ферментів була остаточно визнана лише в 1930-і роки після робіт Джона Нортропа з співробітниками, виділити в чистому вигляді пепсин і трипсині встановили їх білкову природу. Однак навіть в даний час багато питань, що стосуються ферментів, ще не отримали повної відповіді. Наприклад, чому молекули ферментів набагато більші субстратів, на які вони діють? Молекулярні маси ферментів лежать в межах від 12 000 до 1 000 000, що набагато перевищує розміри їх субстратів. Або яким чином амінокислоти, самі по собі не здатні прискорювати хімічні реакції, після з'єднання в специфічні послідовності створюють потужні каталітичні системи?

Каталітична активність ферментів залежить від ступеня збереження нативної структури білка і зникає при нагріванні білка або після впливу на нього денатурує агентами або розчинами з екстремальними значеннями pH. Таким чином, для збереження каталітичної активності ферментів важливе збереження їх первинної, вторинної та третинної структур.

Для каталітичної активності багатьох ферментів ще необхідний додатковий хімічний (небілковий) компонент - кофактор, що представляє собою молекулу, з'єднану з ферментом і активизирующую його роботу. Роль кофакторів грають неорганічні речовини, наприклад іони Fe 3+ , Mn 2+ , Zn 2+ або складні органічні речовини, які в цьому випадку носять назви коферментів. Кофермент і іони металів зв'язуються з білком ферменту в ряді випадків тимчасово і неміцно, в інших - міцно і постійно. В останньому випадку небілкову частина ферменту називають простетичної групою. Комплекс ферменту з кофактором носить назву голофермент, а ферментна частина цього комплексу без кофактора називається апоферментом.

Коферменти можна розділити на три групи:

  • 1) з'єднання з високим потенціалом перенесення хімічних груп, такі як ATP, GTP, які беруть участь в трансформації енергії в клітинах. Оскільки звільнення АТР з комплексу з ферментом відбувається тільки після розщеплення, АТР частіше вважають субстратом, а не коферментом. Однак АТР можна розглядати і як фосфорильовану форму АМР або ADP, що є переносником «високоенергетичних» фосфатних груп;
  • 2) з'єднання, часто є похідними вітамінів, які, перебуваючи в активному центрі ферменту, взаємодіють з субстратом і так змінюють його структуру, що його реакційна здатність підвищується. Більшість коферментів, в тому числі і кофермент А (СоА), піридоксальфосфат, тіамін- дифосфат і коферментниє форми вітаміну В12, відноситься до цієї групи;
  • 3) окисні коферменти, до складу яких входять особливі структури зі строго певним окислювально-відновним потенціалом; коферменти цієї групи виступають в ролі переносників водню або електронів, як наприклад NAD + , NADP, FAD і ліпосвая кислота.

У табл. 4.1 наведено список деяких ферментів, для яких необхідні іони або атоми металів в якості кофакторів.

Таблиця 4.1

Метали, що містяться в ферментах

метал

фермент

Fe 2 * або Fe i +

Цитохромоксидази, каталаза, пероксидаза

Сі 2 *

цитохромоксидази

Zn 2 *

ДНК-полімераза, карбоангидраза Алкогольдегідрогеназа

мг '

Гексокіназа, глюкозо-6-фосфатаза

Мп 2 *

аргіназа

К *

Піруваткіназа (спільно з Mg 2 *)

Ni 2 *

уреаза

Мо

нитратредуктаза

Se

глутатионпероксидаза

 
Переглянути оригінал
< Попер   ЗМІСТ   ОРИГІНАЛ   Наст >