РЕАКЦІЙНА І СУБСТРАТНОЇ СПЕЦИФІЧНОСТІ

Дія більшості ферментів високоспецифічно. Поняття специфічності відноситься не тільки до типам каталітичних реакцій (реакційна специфічність), але і до природи сполук - субстратів (Субстратна специфічність).

Схеми впливу ферментів на різні типи зв'язків

Мал. 4.1. Схеми впливу ферментів на різні типи зв'язків

Як приклад на рис. 4.1 наведені ферменти, що розщеплюють хімічний зв'язок. Високоспецифічні ферменти (тип А) каталізують розщеплення тільки одного типу зв'язку в субстратах певної структури, ферменти типу В мають обмежену реакційної специфічністю, але широкої субстратної специфічністю. Ферменти типу С (з низькою реакційною і субстратной специфічністю) зустрічаються рідко.

Суворої стереоспеціфічность мають дуже багато ферментів. Так, лактатдегидрогеназа специфічна до L-лактату, глу- тачатдегідрогеназа - до L-глутамату, а оксидаза D-амінокислот - до D-амінокислот.

Розрізняють абсолютну, відносну (групову) і стерео хімічну специфічність. Більшість ферментів має абсолютної специфічністю, т. Е. Прискорюють якусь одну реакцію. Серед ферментів, що відрізняються абсолютною специфічністю, можна назвати аспартазу, каталізують оборотне приєднання аміногрупи по подвійному зв'язку фумарата, що веде до утворення L-аспартату:

Дія аспартази строго стереоспеціфічность: аспартаза не приєднуватися аминогруппу ні до метілфумаровой кислоті, ні до ефірів або амідів фумаровой кислоти, ні до монокарбоновими а-, p-ненасичених жирних кислот. Точно так же вона не дезамінується аміномалоновую кислоту, глутамат і різного роду монокарбонові а-амінокислоти, які не дезамінується D- аспартат і не приєднує аминогруппу до малеату, який представляє собою цис- ізомер фумарата.

Прикладами абсолютної специфічності можуть також служити фермент сахароза (інвертаза), що розщеплює тільки дисахарид сахарозу, мальтоза, діюча лише на мальтозу, а лактаза - тільки на лактозу. Зазначені вище дисахариди - мальтоза, лактоза і сахароза, хоча і мають однакову емпіричну формулу С12Н22О11, розщеплюються тільки під впливом трьох різних ферментів, так як розрізняються за структурою і складом входять до них моносахаридів.

Прикладом відносної (груповий) специфічності може служити дію ферменту пепсину. Цей фермент розщеплює

найрізноманітніші білкові речовини їжі: білки м'яса, молока, рослин. Потрапляючи в шлунок, білкові речовини розщеплюються пепсином незалежно від якості і кількості вхідних в них амінокислот завдяки тому, що амінокислоти з'єднані пептидного зв'язком, яку і розщеплює пепсин. Тому дія пепсину щодо специфічно.

Прикладом стереохимической специфічності служать ферменти, що розщеплюють будь-якої ізомер а чи р; до них відносяться а- і fi-глікозідази.

Термолабильность ферментів і вплив на їх дію PH середовища

Під термолабильностью ферментів розуміють їх нестійкість при високій температурі. Инактивирование досліджуваного розчину при нагріванні до 100 ° С є одним з доказів того, що речовина, що міститься в розчині, є ферментом. Термолабильность ферменту обумовлена наявністю в його молекулі білкової частини (апофермента, апоен- зима).

Активність ферментів залежить від кислотності (pH) середовища: одні ферменти здатні прискорювати хімічну реакцію, якщо середовище кисле, інші - якщо лужна, треті - якщо середовище нейтральна. Кожен фермент має оптимум pH, при якому він найбільш активний. Так, оптимум pH пепсину - 1,5 ... 2,0, трипсину - 7,0 ... 8,0, амілази - 6,8 ... 7,2, ліпази - 7,0 ... 7, 5, тканинної протеази - 4,7 ... 5,0.

Завдяки тому, що кожен фермент проявляє свою дію при певному pH, в клітинах і тканинах організму можливе збереження суворої послідовності хімічних перетворень різних речовин.

 
Переглянути оригінал
< Попер   ЗМІСТ   ОРИГІНАЛ   Наст >