БІОСИНТЕЗ СЕЧОВИНИ (ОРНІТІНОВОГО ЦИКЛ)

Аміни азот катабалізіруемих амінокислот виводиться з організму ссавців (людини) з сечею у вигляді сечовини - інертного водорозчинного нетоксичного речовини.

Освіта сечовини цілком протікає в печінці і складається з ряду ферментативних реакцій, що представляють собою замкнутий цикл, який отримав назву цикл сечовини. У цьому циклі дві аміногрупи, відщеплюється при дезаминировании амінокислот, включаються разом з молекулою СОГ в цикл, в результаті якого з орнитина (діамінокіслоти, що є гомологом лізину і не входить до складу білків) в кінцевому рахунку утворюється аргінін.

Далі при відщепленні гуанідинового групи від аргініну за допомогою гидролитического ферменту аргінази утворюється орнітин:

Цей цикл каталізується ферментами і регулюється шляхом зміни їх змісту: кількість ферментів зростає при значному надходженні амінокислот з їжі, а також при голодуванні, коли розщеплюються м'язові білки. Аллостеріческого цикл регулюється на стадії карбамоілфосфат-синтази.

Перша аминогруппа вступає в цикл сечовини у вигляді вільного аміаку, що утворився в процесі дезамінування глутамату в мітохондріях (по реакції 15.1). Вільний аміак разом з СОГ утворює карбамошфосфат (реакція 15.2), що представляє собою високоенергетичне з'єднання, потужний ацилуючий агент.

Далі карбамоілфосфат реагує з орнітином, віддаючи йому свою карбамільную групу, в результаті чого утворюються цітрул- лин і вільна фосфорна кислота. Орнитин перетворюється в цитрулін всередині мітохондрій. Дана реакція каталізується орнітин-карбомоілтрансферазой:

Другий етап синтезу аргініну протікає в цитоплазмі (цитозоле). Другий аминогруппой, яка вступає в цикл сечовини, є аминогруппа аспарагінової кислоти ( аспартату ):

На наступній стадії при розщепленні аргініносукцінат утворюються аргінін і фумарат :

І нарешті, відщеплення гуанідинового групи від аргініну призводить до утворення сечовини і регенерації орнитина :

Таким чином, сумарне рівняння циклу сечовини має вигляд

 
Переглянути оригінал
< Попер   ЗМІСТ   ОРИГІНАЛ   Наст >